मानव में प्रोटीन-संश्लेषण की प्रक्रिया का सचित्र वर्णन कीजिए।
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जीव रसायन-विज्ञान, एक प्रोटीन संरचना के चार अलग पहलुओं को दर्शाता है:
प्राथमिक संरचना
पेप्टाइड श्रृंखला का अमीनो एसिड अनुक्रम.
माध्यमिक संरचना
अत्यधिक नियमित उप-संरचनाएं (अल्फ़ा हेलिक्स और बीटा प्लीटेड शीट के स्ट्रैंड), जो स्थानीय रूप से परिभाषित हैं, अर्थात् एक एकल प्रोटीन अणु में कई विभिन्न माध्यमिक रूपांकन उपस्थित हो सकते हैं।
तृतीयक संरचना
एक एकल प्रोटीन अणु की तीन-आयामी संरचना; माध्यमिक संरचनाओं की एक स्थानिक व्यवस्था। यह, पूरी तरह से मुड़े और ठोस पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का भी वर्णन करता है।
चतुर्धातुक संरचना
प्रोटीन के कई अणुओं या पॉली पेप्टाइड श्रृंखला के संकुल, जिन्हें आम तौर पर इस संदर्भ में प्रोटीन उप-इकाई कहा जाता है, जो एक बड़े जमाव या प्रोटीन संकुल के हिस्से के रूप में कार्य करते हैं।
संरचना के इन स्तरों के अलावा, एक प्रोटीन अपनी जैविक क्रियाओं को संपादित करते हुए कई समान संरचनाओं के बीच बदलाव कर सकता है। यह प्रक्रिया पलट भी सकती है। इन कार्यात्मक पुनर्व्यवस्था के संदर्भ में ये तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना को आम तौर पर रासायनिक रचना के रूप में संदर्भित किया जाता है और उनके बीच संक्रमण को रचनात्मक परिवर्तन कहा जाता है।
प्राथमिक संरचना, कोवैलेन्ट या पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा बंधी रहती है, जिनका निर्माण प्रोटीन बायोसिन्थेसिस या उद्ग्रहण की प्रक्रिया के दौरान होता है। ये पेप्टाइड बॉन्ड, प्रोटीन को कठोरता प्रदान करते हैं। अमीनो एसिड श्रृंखला के दो छोर को C-टर्मिनल छोर या कार्बोज़ाइल टर्मिनस (C-टर्मिनस) कहा जाता है और N-टर्मिनल छोर या अमीनो टर्मिनस (N-टर्मिनस), प्रत्येक छोर पर मुक्त समूह की प्रकृति के आधार पर.
माध्यमिक संरचना के विभिन्न प्रकार, मुख्य श्रृंखला के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बॉन्ड की पद्धति द्वारा परिभाषित होते हैं। हालांकि, ये हाइड्रोजन बॉन्ड आम तौर पर खुद में स्थिर नहीं होते हैं, क्योंकि जल-तिक्तेय हाइड्रोजन बॉन्ड, आम तौर पर तिक्तेय-तिक्तेय हाइड्रोजन बॉन्ड की तुलना में अधिक अनुकूल होते हैं। इस प्रकार, माध्यमिक संरचना सिर्फ तभी स्थिर होती है जब जल की स्थानीय संकेंद्रता पर्याप्त रूप से न्यून होती है, जैसे, पिघली हुई गोलिका में या पूरी तरह दोहरी स्थिति में.
इसी तरह, पिघली हुई गोलिका का गठन और तृतीयक संरचना, मुख्य रूप से संरचनात्मक आधार पर गैर-विशिष्ट अंतर्क्रिया द्वारा प्रेरित होती है, जैसे अमीनो एसिड और जलभीतिक अंतर्क्रिया की रूखी प्रवृत्ति. हालांकि, तृतीयक संरचना सिर्फ तभी निश्चित होती है जब एक प्रोटीन डोमेन के हिस्से संरचनात्मक आधार पर विशिष्ट अंतर्क्रिया द्वारा जगह पर बंद कर दिए जाते हैं, जैसे आयनिक अंतर्क्रिया (लवण सेतु), हाइड्रोजन बॉन्ड और पक्ष श्रृंखला की तंग पैकिंग. बाह्य-कोशीय प्रोटीन की तृतीयक संरचना को भी डीसल्फाइड बॉन्ड द्वारा स्थिर किया जा सकता है, जो बिना दोहराव की स्थिति की एन्ट्रोपी को कम कर देता है; डीसल्फाइड बॉन्ड, साइटोसोलिक प्रोटीन में अत्यंत दुर्लभ हैं, क्योंकि साइटोसोल, आम तौर पर एक न्यूनीकरण माहौल है।