மைக்கலிஸ் மென்டன் சமன்பாட்டைத் தருவி.
Answers
Answered by
0
Vmax is equal to the product of the catalyst rate constant (kcat) and the concentration of the enzyme. The Michaelis-Menten equation can then be rewritten as V= Kcat [Enzyme] [S] / (Km + [S]). Kcat is equal to K2, and it measures the number of substrate molecules "turned over" by enzyme per second.
Answered by
0
மைக்கேலியன்-மென்டென் சமன்பாடு ஒரு நூற்றாண்டிற்கும் மேலாக நொடிப்பு வினைகளில் உற்பத்தி வீதத்தை கணிப்பதற்கு பயன்படுத்தப்பட்டுள்ளது.
விளக்கம்:
- குறிப்பாகச் சொன்னால், ஒரு நொதி வினையின் வினைவேகம் வினைபடு பொருளின் செறிவு அதிகரிக்கும் போது, என்சைம்-வினைபடு சேர்மங்களின் பிணைப்பு அதிகரிக்கும்போது வினையின் வேகம் குறையும் என்று கூறுகிறது. முதல் கணிப்பு நன்கு ஸ்தாபிக்கப்பட்ட அதே நேரத்தில், இரண்டாவது மிகவும் தவறாக உள்ளது.
- நொதி-மூலக்கூறு அளவில் நொதி வினைகளில் உள்ள என்சைம்களுக்குக் கட்டுபடியாகாதது என்ற கணிதவியல் பகுப்பாய்வு, ஒரு வினைபடு பொருளிலிருந்து ஒரு என்சைமைத் தடை செய்வது, சில நிபந்தனைகளின் கீழ் உற்பத்தி வீதத்தை குறைக்கலாம்.
- ஆனால் எதிர் விளைவு. வினைபடு பொருளின் செறிவை அதிகரிக்கும் போது, வினைவேக மாறியில் உள்ள ஒரு புள்ளியை எட்டலாம். எனவே, வினையின் வினைவேகத்தை விட அதிகரிது.
- இந்த முடிவுகள், நொதிகள், மைக்கேலியேன்-மென்டன் சமன்பாட்டை மீறும் வழிகளில் நடந்து கொள்ள முடியும் என்றும், நொதியக் வினைவேக மாற்ற முறையில் கட்டுப்படுத்தாத பங்கு இன்னும் தீர்மானிக்கப்படாமலேயே உள்ளது என்றும் குறிப்பிடுகிறது.
Similar questions